القای فیبریل‌زایی در سرم آلبومین گاوی و تولید رشته‌های آمیلوئیدی به منظور استفاده از آنها به‌عنوان نانو ماده زیستی جدید

Authors

  • امیر آراسته3 استادیار، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد رشت، رشت، ایران
  • حبیب اله ناظم . استاد، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران
  • محمد فضیلتی استاد، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران
Abstract:

چکیده رشته­های آمیلوئیدی دسته­ای از نانو رشته­های پروتئینی هستند که در آن پروتئین طبیعی به رشته­های متراکم تبدیل شده­اند. تجمع می­تواند بیماریزا و یا غیر­بیماریزا باشد. اخیرا این رشته­ها با توجه به ساختار منحصر به فردی که دارند، برای تولید نانومواد زیستی مورد توجه قرار گرفته­اند. در این مطالعه از آلبومین سرم گاوی به‌عنوان یک پروتئین مدل برای بهینه‌سازی فرایند فیبریل زایی استفاده شد. غلظت­های 2-10 میلی‌گرم بر میلی­لیتر در بافر با pHهای مختلف 3-7 تهیه­شده و برای دوره‌های صفر تا 48 ساعت در دمای 30-70 درجه سانتی­گراد قرار گرفتند و میزان تولید رشته­های آمیلوئیدی با روش اسپکتروفوتومتری، فلوریمتری و دورنگ نمایی دورانی بررسی شد. طیف­های حاصل از روش جذب­سنجی کنگورد بر اساس میزان طول موج ماکزیمم و جذب در طول موج ماکزیمم با نمونه حاوی رنگ کنگورد مقایسه شد. غلظت 10 میلی­گرم بر میلی­لیتر از پروتئین که برای 48 ساعت در بافر با 4pH= و در دمای 50 درجه سانتی­گراد قرار داشتند، بیشترین میزان آمیلوئید را تولید کردند. شرایط بهینه با روش فلورسانس ThT و دورنگ نمایی در غلظت 10 میلی‌گرم بر میلی‌لیتر، 4pH=، دمای 70 درجه سانتی‌گراد و زمان 48 ساعت به­دست آمد. حضور رشته­ها با تصاویر میکرسکوپ الکترونی گذاره تأیید شد. ساختار نامحلول و ابعاد رشته­های آمیلوئیدی آنها را به‌عنوان نانو مواد زیستی جدید معرفی می­کند. بهینه‌سازی تولید این ساختارها، مجال تولید آنها را در مقیاس­های بالاتر فراهم می­آورد.

Upgrade to premium to download articles

Sign up to access the full text

Already have an account?login

similar resources

تثبیت آنزیم اوره‌آز روی نانو بیوفیبریل‌های آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی

چکیده آنزیم اوره­آز (EC.3.5.1.5) از دسته هیدرولاز­ها است که هیدرولیز اوره را به آمونیاک و دی اکسیدکربن کاتالیز می­کند. این آنزیم کاربردهای مختلفی در متابولیسم نیتروژن، تهیه واکسن، کیت­های تشخیص اوره، صنایع نوشابه­سازی و غیره دارد. در این تحقیق از نانورشته­های آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی به­عنوان بستری جدید برای تثبیت آنزیم اوره­آز استفاده شد. تولید نانو رشته‌های آمیلوئیدی با سه تکنیک طیف...

full text

بررسی نانوکمپلکس آلبومین سرم گاوی-کورکومین به روش طیف‌سنجی فلوئورتابی

یکی از مهم‌ترین عملکردهای زیستی آلبومین، توانایی پیوند با ترکیبات زیست‌فعال طبیعی و سنتزی است. لذا آلبومین به‌عنوان حامل، برای پیوند با موادی مانند ترکیبات گیاهی با ویژگی‌های درمانی و دارویی گزینه مناسبی به نظر می‌رسد. از سوی دیگر پیشرفت‌های اخیر در زمینه علم نانو و انتقال غذا داروها، مستلزم پژوهش‌های گسترده در زمینه تهیه و بررسی ساختار نانوکمپلکس مواد زیست فعال است. در این مطالعه، برهم‌کنش آلب...

full text

بهینه سازی فرایند فیبریل زایی از آلبومین سرم گاوی با روش جذب سنجی کنگورد به‌منظور استفاده از آن‌ها به‌عنوان نانو مواد زیستی

سابقه و هدف: رشته های آمیلوئیدی نانو ساختارهایی هستند که در نتیجه اتصال پپتیدها و پروتئین­ها به یکدیگر به وجود می آیند. در سال­های اخیر رشته های آمیلوئیدی به عنوان نانو مواد جدید مورد توجه قرار گرفته اند. از این منظر، افزایش میزان آمیلوئیدی شدن پروتئین­ها می تواند مطلوب باشد. در این مطالعه فرایند آمیلوئیدی شدن آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل، بهینه سازی شده است. مواد و روش­ها: پروتئین ...

full text

بررسی مشخصات و ساختار نانوسامانۀ سرم آلبومین گاوی-رسوراترول

حل‌‎شوندگی کم رسوراترول در آب و حساس‌بودن این ترکیب به اکسیداسیون و ایزومریزاسیون، کاربرد آن را در فرمولاسیون مواد غذایی محدود می‌کند. در این مطالعه تأثیر برهمکنش آلبومین ـ رسوراترول بر اندازه و بار سامانه، حل‌شوندگی و خاصیت آنتی‌اکسیدانی رسوراترول مورد بررسی قرار گرفت. اندازه و بار ذرات با دستگاه پراکنش نور لیزر، مورفولوژی ذرات به کمک میکروسکوپ الکترونی، تأثیر تشکیل کمپلکس بر حل‌شوندگی رسوراتر...

full text

بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس

در این مطالعه اثر میسل­های معکوس کاتیونی بر ساختار پروتئین آلبومین سرم گاوی (BSA) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف UV، فرایند کپسوله­سازی و تراکم BSA را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین در میسل­های معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بی­نظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، ...

full text

My Resources

Save resource for easier access later

Save to my library Already added to my library

{@ msg_add @}


Journal title

volume 6  issue 2

pages  113- 127

publication date 2017-11-22

By following a journal you will be notified via email when a new issue of this journal is published.

Hosted on Doprax cloud platform doprax.com

copyright © 2015-2023